La fluorescencia, ese fenómeno fascinante que se manifiesta como la emisión de radiación electromagnética visible por parte de moléculas o átomos tras la absorción de fotones, ha desencadenado una auténtica revolución en la biología celular gracias al descubrimiento de las proteínas fluorescentes. Estas, conocidas como fluorescent proteins (FP) o proteínas fluorescentes, son nativas de organismos acuáticos con bioluminiscencia, y su capacidad para emitir fluorescencia en diversos colores, como el verde y el rojo, ha abierto nuevas puertas en la investigación científica.
Una de las contribuciones más notables proviene de la proteína verde fluorescente (GFP), originaria de la medusa Aequorea victoria, que ha dejado una huella indeleble en la comunidad científica. En 2008, los investigadores Osamu Shimomura, Martin Chalfie y Roger Tsien fueron galardonados con el Premio Nobel de Química por sus trabajos pioneros con la GFP, cuyo impacto trasciende la barrera de la especie, conservando su propiedad fluorescente incluso en organismos distintos a la medusa.
Esta propiedad única de la GFP ha permitido avances significativos en la biología celular al proporcionar datos precisos sobre la localización, dinámica y redes de interacción molecular con una resolución temporal y espacial sin precedentes. Consideradas marcadores de localización o genes reporteros, estas proteínas facilitan el monitoreo de cambios bioquímicos dentro y entre células sin necesidad de tinción o fijación celular, lo que resulta especialmente valioso para la neurociencia al estudiar las redes neuronales y conexiones sinápticas in vivo.
La estructura de la GFP, compuesta por 238 aminoácidos, revela un barril beta de 40 Å formado por once hojas β antiparalelas, acompañado de una hélice α que alberga el cromóforo responsable de la emisión de luz verde. Este cromóforo, p-hidroxibenzilideneimidazolinona, surge de la ciclización espontánea y la oxidación de los aminoácidos Ser 65 – Tyr 66 – Gly 67, y su síntesis marca el inicio de la fluorescencia. Sin embargo, altas concentraciones de GFP pueden resultar en dimerización, un fenómeno de agregación que inhibe o reduce la fluorescencia por debajo del umbral visible, requiriendo al menos 1 μM de GFP correctamente plegada para lograr la emisión de luz.
La capacidad de manipulación genética ha permitido modificar la GFP para emitir en diversas longitudes de onda y ha dado lugar a una gama de proteínas fluorescentes derivadas de distintos organismos. La versatilidad de la GFP destaca al no requerir intermediarios para su expresión en organismos vivos, permitiendo su modificación para mejorar intensidad, cambiar colores de emisión y construir quimeras con otras proteínas. Estas propiedades hacen que la GFP sea una herramienta invaluable en áreas que abarcan toda la biología.
Te compartimos algunas de nuestras referencias
Franco, A. Y., & Longart, M. (2009). Aplicaciones de la proteína verde fluorescente (GFP) en la biología celular y en la visualización del sistema nervioso. RET. Revista de estudios transdisciplinarios, 1(2), 84-96.
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